Investigadores identifican enzima capaz de degradar PET y descubren una pista sobre el origen de esta capacidad en la naturaleza

Publicado en Protein Science, el estudio identificó una enzima proveniente de microorganismos del Desierto de Atacama capaz de degradar PET y reveló que esta capacidad podría ser una consecuencia inesperada de funciones biológicas mucho más antiguas.

Lo que comenzó como la búsqueda de enzimas en microorganismos del Desierto de Atacama hoy se traduce en un hallazgo concreto. Un equipo liderado por el investigador Sebastián Rodríguez, del Centro de Biotecnología y Bioingeniería (CeBiB) de la Universidad de Chile, identificó y caracterizó una enzima bacteriana capaz de degradar PET, uno de los plásticos más utilizados y persistentes del planeta.

Publicado en la revista Protein Science, el estudio no solo confirma el potencial biotecnológico de microorganismos adaptados a ambientes extremos, sino que también aporta nuevas pistas sobre el origen y la función natural de este tipo de enzimas.

El Tereftalato de polietileno (PET), un material ampliamente utilizado en botellas, envases y fibras textiles, se ha convertido en uno de los principales contaminantes plásticos debido a su alta durabilidad y acumulación en el ambiente. Aunque desde hace dos décadas se conocen enzimas microbianas capaces de degradar PET, aún existen interrogantes sobre su funcionamiento, evolución y potencial biotecnológico.

Con el objetivo de profundizar en estas interrogantes, los investigadores dirigieron su búsqueda hacia microorganismos del Desierto de Atacama, uno de los ambientes más extremos del planeta. Para el equipo, estos ecosistemas representan una fuente privilegiada de nuevas moléculas y herramientas biotecnológicas.

“Una de las formas más eficientes para encontrar compuestos novedosos, por ejemplo antibióticos, anticancerígenos o enzimas, es recurrir a microorganismos que habiten ambientes extremos, como grandes profundidades marinas, la Antártica, el Desierto de Atacama -el más seco del planeta, con altísima radiación, altas concentraciones de sales y temperaturas extremas- o incluso el planeta Marte, que es nuestra próxima apuesta”, explicó Juan Asenjo, investigador principal y director del CeBiB.

El Valle de la Luna junto a San Pedro de Atacama / PETER ORSEL / ISTOCK

La Enzima que destacó entre 27 candidatas

A través de un análisis bioinformático, el equipo identificó 27 enzimas putativas presentes en genomas de microorganismos del Desierto de Atacama. Posteriormente seleccionaron las candidatas más prometedoras para su producción y caracterización experimental, encontrando finalmente a la más destacada: PETS26b.

Sebastián Rodríguez, Ingeniero Molecular y PhD(c) del Centro de Biotecnología y Bioingeniería (CeBiB) de la Universidad de Chile.

“Entre ellas, la PETS26b destacó por mostrar una mayor actividad en la degradación de ésteres sintéticos y de PET en polvo en ensayos iniciales. Este desempeño superior nos llevó a priorizarla y profundizar en su estudio, con el objetivo de evaluar su potencial y también para resolver la pregunta de qué función realmente podría cumplir esta enzima en los microorganismos de donde proviene”, señaló Sebastián Rodríguez, autor principal de la publicación.

Los experimentos confirmaron que PETS26b es capaz de degradar PET y compuestos derivados de este polímero. “Estos resultados fueron clave, ya que permitieron validar experimentalmente la hipótesis del proyecto, que planteaba que enzimas provenientes de ambientes extremos podrían presentar actividad sobre plásticos sintéticos. Además, este hallazgo refuerza el potencial de estas enzimas como biocatalizadores en procesos de degradación o valorización de residuos plásticos, abriendo la puerta a futuras aplicaciones en biotecnología ambiental y economía circular”, agregó Rodríguez.

Más allá del plástico: ¿Cuál es su función original?

Uno de los hallazgos más relevantes del estudio fue descubrir que la función original de la enzima probablemente no está relacionada con el plástico.

“Dado que el PET es un material relativamente reciente en términos evolutivos, resulta poco probable que enzimas provenientes de ambientes poco intervenidos, como el Desierto de Atacama, hayan evolucionado específicamente para degradarlo. Esta observación nos llevó a plantear que su función original debía estar asociada a otros sustratos naturales”, explicó el investigador.

Para responder esa pregunta, el equipo analizó el contexto genómico de PETS26b y encontró que los genes cercanos estaban principalmente relacionados con el metabolismo de carbohidratos. Los resultados sugieren que la enzima podría participar en procesos de desacetilación asociados a la degradación de biomasa vegetal.

“Este hallazgo tiene implicancias importantes, ya que refuerza la idea de que la promiscuidad enzimática -es decir, la capacidad de actuar sobre distintos sustratos- puede ser aprovechada para identificar y desarrollar nuevas aplicaciones biotecnológicas, incluso a partir de enzimas cuya función original era distinta”, indicó Rodríguez.

Esta observación también ayuda a explicar cómo algunos microorganismos pueden interactuar con materiales tan recientes como los plásticos sin haber evolucionado específicamente para degradarlos.

“Uno de los principales aprendizajes de este estudio es que la capacidad de degradar PET no necesariamente surge como una adaptación directa a este material, sino como consecuencia de la promiscuidad enzimática. En este caso, enzimas que originalmente evolucionaron para procesar compuestos naturales pueden, de manera incidental, reconocer y transformar polímeros sintéticos como el PET. Esto sugiere que los microorganismos no necesitan largos periodos evolutivos para interactuar con materiales recientes, sino que pueden aprovechar capacidades preexistentes”.

Otro aspecto destacado es que PETS26b presenta características compatibles con enzimas adaptadas a bajas temperaturas. Según los investigadores, esta característica le otorga una mayor flexibilidad estructural y la capacidad de actuar sobre una mayor diversidad de sustratos, abriendo oportunidades para aplicaciones biotecnológicas en condiciones donde no es viable trabajar a altas temperaturas.

Imagen referencial

El recorrido internacional para descifrar PETS26B

La publicación de este estudio representa además el resultado de un proceso  investigación que comenzó con la búsqueda de enzimas degradadoras en microorganismos extremófilos y que incluyó etapas clave de desarrollo como la síntesis de proteínas en Austria para mejorar la producción enzimática y la caracterización técnica avanzada en Dinamarca para profundizar en su funcionalidad.

“La colaboración con el grupo de la profesora Brigitte Gasser en BOKU, en Viena, fue fundamental para expresar nuestras enzimas en la levadura Pichia pastoris, un huésped muy eficiente y escalable. La profesora Anne Meyer, del DTU en Dinamarca, tiene una importante experiencia en investigar el efecto de la cristalinidad de los plásticos en su degradación enzimática, y un estudiante doctoral nuestro realizó una pasantía de varios meses en su laboratorio”, detalló el Dr. Asenjo.

Este hallazgo confirma el enorme potencial que albergan los microorganismos de ambientes extremos y la importancia de seguir explorando su diversidad. Para el CeBiB, representa además un ejemplo de cómo la investigación de frontera, basada en la biodiversidad y los ecosistemas únicos de Chile, puede generar conocimiento fundamental y, al mismo tiempo, abrir nuevas oportunidades para el desarrollo de soluciones biotecnológicas frente a desafíos ambientales y productivos, a través de un trabajo colaborativo con instituciones nacionales e internacionales.